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ScheBo® Tumor M2-PK™ Antikörper

Antikörper zum Nachweis der verschiedenen Pyruvatkinase Isoenzyme in der Immunhistologie, Immunfluoreszens, Westernblots und Immunpräzipitationen


Folgende Antikörper sind erhältlich:

Monoklonaler Maus anti humaner und Ratten-M2-PK
Datei in neuem Fenster öffnen(Clone DF4)
Bestellnr.: S-1

Monoklonaler Maus anti humaner L-PK
Datei in neuem Fenster öffnen(Clone HME2ED)
Bestellnr.: S-4

Monoklonaler Maus anti Ratten-L-PK
Datei in neuem Fenster öffnen(Clone BH3)
Bestellnr.: S-5

Monoklonaler Maus anti Ratten-L-PK
Datei in neuem Fenster öffnen(Clone AD12)
Bestellnr.: S-6


Tumorzellen sind durch eine hohe Umsatzrate von Glucose zu Lactat charaterisiert. Das Phänomen wurde zuerst von Otto Warburg 1924 beschrieben.

Die Energiegewinnung über die Glycolyse stellt auf den ersten Blick eine enorme Verschwendung von Substratresourcen dar. Im Gegensatz zur Energiegewinnung über die mitochondriale Atmung muß für den gleichen Energieertrag in der Glycolyse 38 mal mehr Glucose aufgewendet werden.

Doch die Glycolyse hat einen entscheidenden Vorteil für die Tumorzelle. Im Gegensatz zur mitochondrialen Atmung ist die Energiegewinnung über die Glycolyse Sauerstoff-unabhängig und ermöglicht es den Tumorzellen, auch in Sauerstoff-armer Umgebung zu überleben und zu metastasieren.
Hinzu kommt ein weiterer wichtiger Stoffwechsel-Aspekt:

Die Gewinnung von Energie ist nicht die einzige Funktion der Glycolyse in Tumorzellen.
Eine zweite wichtige Aufgabe der Glycolyse ist die Bereitstellung von Ausgangstoffen für die Zellbaustein-Synthese.
Von Glycolyse-Zwischenprodukten zweigen Synthesewege zur Nukleinsäure-, Aminosäure und Phospholipid-Synthese ab.

Der Verwendungszweck der Glucose-Moleküle, d.h. Abbau zu Pyruvat und Lactat unter Energiegewinnung oder Einschleusung in abzweigende Synthesewege, wird in Tumorzellen maßgeblich durch das Glycolyse-Enzym Pyruvatkinase Typ M2 reguliert.

Die Pyruvatkinase katalysiert den letzten Schritt innerhalb der Glycolyse - die Dephosphorylierung von Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat – und ist für die Netto-Energiegewinnung in diesem Stoffwechselweg verantwortlich.

In Abhängigkeit von den unterschiedlichen metabolischen Aufgaben der verschiedenen Gewebe werden unterschiedliche Isoenzyme der Pyruvatkinase exprimiert.

Organe, die Gluconeogenese betreiben, wie die Leber, Niere und der Darm exprimieren das Pyruvatkinase Isoenzym Typ L (L-PK).

Muskel und Gehirn, in denen schnell große Energiemengen bereitgestellt werden müssen, sind durch die Expression des Pyruvatkinase Isoenzyms Typ M1 charakterisiert.

Das Pyruvatkinase Isoenzym Typ M2 (M2-PK) kommt in einigen ausdifferenzierten Geweben, wie der Lunge vor und ist zum anderen das charakteristische Isoenzym von allen proliferierenden Zellen. Dazu gehören normal proliferierende Zellen, embryonale Zellen, Stammzellen und Tumorzellen.

Während der Tumorentstehung kommt es deshalb immer zu einem Wechsel im Isoenzymmuster der Zellen, wobei das jeweilige Gewebe-spezifische Isoenzym verschwindet und das Pyruvatkinase Isoenzym Typ M2 exprimiert wird.

Im Gegensatz zu den übrigen Pyruvatkinase-Isoenzymen, die nur in einer tetrameren Form vorkommen, kann die M2-PK sowohl in einer hochaktiven tetrameren als auch einer nahezu inaktiven dimeren Form auftreten.
Liegt die M2-PK in der hochaktiven tetrameren Form vor, wird die Glucose unter Energiegewinnung zu Pyruvat und Lactat abgebaut. In der inaktiven dimeren Form werden die Glucose-Kohlenstoffe in die abzweigenden Synthesewege eingeschleust.

In Tumorzellen überwiegt die dimere Form und der Gehalt an Tumor M2-PK korreliert mit der Malignität der Tumore.
Der Zerfall der tetrameren Form der M2-PK in die dimere Form wird in Tumorzellen durch direkte Interaktion der M2-PK mit verschiedenen Oncoproteinen induziert.



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